(греч. kolla – клей, genes – рождающий)
Биороль:
-
основные гликопротеины соединительной ткани;
-
обеспечивают сопротивление растяжению;
-
поддержание специфической структуры органов и тканей (основная функция).
Выделено более 20 типов коллагенов (изоколлагенов).
Химический состав:
-
белковая часть:
-
ГЛИ (каждая третья аминокислота);
-
ПРО и ОН-ПРО (каждая пятая аминокислота);
-
ОН-ЛИЗ;
-
мало S-содержащих и ароматических аминокислота;
-
углеводная часть:
Структурная организация:
-
Первичная структура: одиночная полипептидная цепь в виде левозакрученной спирали, но водородных связей мало (обычно спираль стабилизируется именно НО связями, но в составе много ПРО (необычная а/к, она не связывается с друмими а/к)).

Первичная структура коллагена

Вторичная структура коллагена

Третичная структура коллагена

Четвертичная структура коллагена
Коллаген синтезируется матрично на полисомах (это белок!) в виде препроколлагена.
Процессинг препроколлагена
-
Внутриклеточно:
-
сигнальная пептидаза удаляет сигнальный пептид (пре-) → проколлаген;
-
гидроксилазы добавляют ОН-группы в ПРО и ЛИЗ;
-
гликозилтрансферазы присоединяют сахара (глюкоза, галактоза) к ОН-ЛИЗ;
-
в дополнительных пептидах (про-) образуются внутрии межцепочечные S-S связи;
-
образование тройной спирали → тропоколлаген.
-
Внеклеточно:
-
экзопептидазы удаляют дополнительные пептиды (про-) → коллаген;
-
образование фибрилл (плетение сети, фибриллогенез; в итоге – коллагеновые волокна с поперечной исчерченностью), связи – нековалентные (как фибрин S);
-
оксидазы удаляют ε-NH2 группы (окислительное дезаминирование) в ЛИЗ и ОН-ЛИЗ → образуются альдегидные группы;
-
альдегидные группы образуют поперечные ковалентные связи между волокнами коллагена (по аналогии с фибрином I).
Важно, что фибриллы образуются уже вне клетки. |